La fascinante molécula de hemoglobina prodigio del diseño
La fascinante molécula de hemoglobina prodigio del diseño
“A simple vista la respiración es algo muy sencillo; sin embargo, esta manifestación elemental de vida parece deber su existencia a la interrelación de muchos tipos de átomos en el interior de una molécula gigante y enormemente compleja.” (Max F. Perutz, premio Nobel en 1962 por sus estudios sobre la molécula de hemoglobina)
¿QUÉ podría ser más natural que respirar? La mayoría de nosotros nunca nos paramos a pensar en ello. Sin embargo, la respiración no podría mantenernos vivos si no fuera por la molécula de hemoglobina, una compleja obra maestra diseñada por nuestro Creador. Cada uno de los treinta billones de eritrocitos, o glóbulos rojos, de nuestro organismo contiene en su interior hemoglobina que transporta oxígeno de los pulmones a todos los tejidos del cuerpo. Sin hemoglobina, moriríamos casi instantáneamente.
¿Cómo se las arreglan las moléculas de hemoglobina para recoger diminutas moléculas de oxígeno, retenerlas de forma segura y luego liberarlas, todo en el momento adecuado? Dicho proceso es el resultado de varias proezas de ingeniería molecular.
“Taxis” moleculares
Podríamos asemejar las moléculas de hemoglobina a taxis de cuatro puertas, con asientos solo para cuatro “pasajeros”. Estos taxis no necesitan conductor, pues son transportados por millones en el interior de cada eritrocito.
Nuestro viaje comienza cuando los eritrocitos llegan a los alvéolos de los pulmones, es decir, al “aeropuerto”. Cuando inhalamos, multitud de minúsculas moléculas de oxígeno recién llegadas comienzan a buscar transporte y enseguida se introducen en los eritrocitos. A pesar de que los taxis de hemoglobina tienen las puertas cerradas, una decidida molécula de oxígeno no tarda en hacerse sitio entre la bulliciosa multitud y ocupar uno de los asientos.
Entonces sucede algo muy interesante. Con la entrada del primer pasajero, la molécula de hemoglobina empieza a cambiar de forma y sus cuatro “puertas” se abren automáticamente, lo que permite al resto subir a bordo con más facilidad. Este proceso, llamado cooperatividad, es tan eficaz que, en el tiempo que dura una sola inspiración, se ocupan el 95% de los “asientos” de todos los taxis de un eritrocito. Los más de doscientos cincuenta millones de moléculas de hemoglobina que hay en un solo eritrocito pueden transportar en conjunto unos mil millones de moléculas de oxígeno. En poco tiempo, los eritrocitos que transportan los taxis parten a entregar su valioso suministro de oxígeno a los tejidos que lo necesitan. Pero cabe preguntar: ¿qué impide que los átomos de la molécula de oxígeno abandonen el interior de la hemoglobina antes de tiempo?
La respuesta es que en el interior de cada molécula de hemoglobina, las moléculas de oxígeno se unen a unos átomos de hierro que las estaban esperando. Ahora bien, cuando el hierro se une al oxígeno presente en el agua, por lo general se forma óxido de hierro, y cuando el hierro se oxida, el oxígeno queda encerrado permanentemente en un cristal. Así es que, ¿cómo se las arregla la molécula de hemoglobina para unir o separar el hierro y el oxígeno sin generar óxido en un medio acuoso como el del eritrocito?
Veamos cómo funciona
Fijémonos en la estructura de la molécula de hemoglobina. Está compuesta de unos diez mil átomos de hidrógeno, carbono, nitrógeno, azufre y oxígeno ensamblados cuidadosamente alrededor de solo cuatro átomos de hierro. ¿Por qué necesitan tanto apoyo los cuatro átomos de hierro?
En primer lugar, los cuatro átomos de hierro tienen carga eléctrica y hay que controlarlos bien. Estos átomos, llamados iones, podrían causar mucho daño en el interior de los eritrocitos si circularan libremente. Por eso, cada uno está rodeado por una rígida lámina protectora que lo sujeta. * En segundo lugar, las cuatro láminas están encajadas con precisión en la molécula de hemoglobina, de modo que las moléculas de oxígeno lleguen hasta los iones de hierro, pero las de agua no puedan llegar. Y sin agua, no se pueden formar cristales de óxido.
El hierro de la molécula de hemoglobina no se puede ligar o desligar del oxígeno por sí solo. Por otra parte, sin los cuatro iones de hierro, el resto de la molécula de hemoglobina sería inútil. Solo cuando estos iones están perfectamente encajados, la hemoglobina puede transportar oxígeno a través del torrente sanguíneo.
Liberación del oxígeno
A medida que los eritrocitos abandonan las arterias y penetran en los minúsculos
capilares que llegan al fondo de los tejidos, cambia el entorno que los rodea. Ahora el entorno es más templado que el de los pulmones, contiene menos oxígeno y es más ácido debido a la presencia de anhídrido carbónico. Todo ello indica a las moléculas de hemoglobina, o taxis, en el interior del eritrocito, que es el momento de liberar a sus importantes pasajeros, las moléculas de oxígeno.La molécula de hemoglobina vuelve a cambiar de forma cuando las moléculas de oxígeno la abandonan. Cambia lo justo para “cerrar las puertas” y dejar al oxígeno fuera, donde es más necesario. Tener las puertas cerradas también impide que la hemoglobina transporte oxígeno perdido de regreso a los pulmones. En vez de eso, recoge rápidamente anhídrido carbónico para el viaje de vuelta.
En poco tiempo, los eritrocitos sin oxígeno están otra vez en los pulmones, donde la hemoglobina liberará el anhídrido carbónico y volverá a recoger el oxígeno vital, un proceso que se repetirá miles de veces durante los ciento veinte días de vida media de un eritrocito.
La hemoglobina es a todas luces una molécula prodigiosa. Tal como se afirmaba al principio de este artículo, se trata de “una molécula gigante y de gran complejidad”. Sin duda, nos sentimos perplejos y agradecidos a nuestro Creador por la genial y meticulosa microingeniería que ha utilizado para hacer posible la vida.
[Nota]
^ párr. 12 Esta lámina es una molécula distinta denominada hemo. No está compuesta de proteínas, pero sí incorporada a la estructura proteica de la hemoglobina.
[Recuadro y tabla de la página 28]
CUIDE BIEN SU HEMOGLOBINA
En muchos lugares es común llamar sangre pobre en hierro a lo que en realidad es sangre con una concentración baja de hemoglobina. Sin los cuatro átomos esenciales de hierro que hay en la molécula de hemoglobina, sus otros diez mil átomos resultarían inútiles. Por eso, es importante obtener suficiente hierro mediante una dieta saludable. En la tabla adjunta se indican varios alimentos que son una buena fuente de hierro.
Además de ingerir alimentos ricos en hierro, conviene seguir las siguientes recomendaciones. 1) Realizar ejercicio apropiado con regularidad. 2) No fumar. 3) Evitar convertirse en fumador pasivo. ¿Por qué resulta tan nocivo el humo del tabaco?
La razón es que está saturado de monóxido de carbono, el mismo gas tóxico que emiten los tubos de escape de los automóviles. El monóxido de carbono causa muertes accidentales, y algunas personas lo inhalan para suicidarse. Este gas se liga a los átomos de hierro presentes en la hemoglobina unas doscientas veces más rápido que el oxígeno. Como el humo del tabaco reduce de forma drástica el aporte de oxígeno, la persona no tarda en verse afectada.
[Tabla]
ALIMENTO TAMAÑO DE LA PORCIÓN HIERRO (mg)
Melaza 1 cucharada 5,0
Tofu crudo 1/2 taza 4,0
Lentejas 1/2 taza 3,3
Carne de ternera 100 gramos 1,6
Melocotones (duraznos) secos 5 mitades 2,6
Habichuelas (frijoles) 1/2 taza 2,6
Germen de trigo 1/4 taza 2,6
Garbanzos 1/2 taza 2,4
Brécol 1 tallo mediano 2,1
Pavo de corral 100 gramos 2,5
Espinacas crudas 1 taza 0,8
[Ilustración de la página 26]
(Para ver el texto en su formato original, consulte la publicación)
Estructura de la proteína
Oxígeno
Átomo de hierro
Hemo
En el entorno rico en oxígeno de los pulmones, una molécula de oxígeno se ligará a la hemoglobina
Una vez ligada la primera molécula de oxígeno, un ligero cambio en la forma de la hemoglobina permite que otras tres moléculas de oxígeno se liguen a ella rápidamente
La hemoglobina transporta las moléculas de oxígeno desde los pulmones y las va liberando por todo el cuerpo según sea necesario